LAPORAN PRAKTIKUM FISIOLOGI HEWANENZIM DAN KERJA ENZIM

 LAPORAN PRAKTIKUM FISIOLOGI HEWAN
ENZIM DAN KERJA ENZIM
Diajukan untuk memenuhi salah satu tugas mandiri pada mata kuliah praktikum Fisiologi Hewan

 

Nama : Siti Azizah Insaniyah
NIM : 207 202 159
Jurusan : Pendidikan Biologi
Kelas/ semester : C/V
Tanggal praktikum : 02 Oktober 2009
Tanggal penyerahan : 09 Oktober 2009




JURUSAN PENDIDIKAN BIOLOGI
FAKULTAS TARBIYAH DAN KEGURUAN
UNIVERSITAS ISLAM NEGERI
SUNAN GUNUNG DJATI
BANDUNG
2009

  

LAPORAN PRAKTIKUM FISIOLOGI HEWANENZIM DAN KERJA ENZIM

I. JUDUL : ENZIM DAN KERJA ENZIM
II. TUJUAN : Mengetahui kerja eznim pada proses pencernaan didalam mulut dan Mengukur keja enim amylase dalam beberapa suhu yang berbeda
III. TANGGAL : 02 OKTOBER 2009
III. PENDAHULUAN
Enzim merupakan biomolekul yang mengkalis reaksi kimia, dimana hampir semua enzim adalah protein. pada reaksi-reaksi enzimatik, molekul yang mengawali reaksi disebut substrat, sedangkan hasilnya disebut produk. cara kerja enzim dalam mengkatalis reaksi kimia dalam subtansi lain tidak merubah atau merusak reaksi lain.htpp://sectidacdaveris.wordpress.com/ artikel-kedokteran-peran-enzim-dalam-metabolisme-dan-manfaatnya-dalam-bidang- diagnosis-dan-pengobatan. 12 September 2009.
Enzim bekerja dengan cara menempel pada molekul permukaan at-zat yang bereaksi dan dengan demikian mempercepar proses reaksi. percepatan terjadi karena enzim menurunkan energi pengaktifan dan dengan sendirinya akan mempermudah terjadinya reaksi. sebagian besar enzim bekerja dengan khas, yang artinya setiap enzim hanya dapat bekerja dengan satu macan senyawa atau reaksi kimia. Hal ini disebabkan oleh perbedaan struktur kimia tiap enzim yang bersifat tetap. Kerja enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor terutama subtrat, suhu, kofaktor dan inhibitor. Setiap enzim memerlukan suhu dan pH optimum yang berbeda-beda karena enzim adalah protein, yang dapat mengalami perubahan bentuk jika suhu dan keasaman berubah. Inhibitor adalah molekul yang menurunkan aktifitas, sedangkan aktifator adalah yang meningkatkan aktifitas kerja enzim. http://id.wikipedia.org/ wiki/enzim 12 September 2009

Faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim:
 Konsentrasi enzim
Seperti pada katalis lain, kecepatan suatu reaksi yang menggunakan enzim tergatung, pada konsentrasi enzim tersebut. pada suatu konsentarsi subtract tertentu, kecepatan reaksi bertambah dengan bertambahnya konsentrasi enzim (Anna Poedjiani, FM Titin Suryatin 2005)
 Konsentrasi substrat
Peningkatan konsentransi substrat dapat meningkatkan kecepatan reaksi bila jumlah enzim tetap. Namun pada saat sisi aktif semua enzim berikatan dengan substrat, penambahan substrat tidak dapat meningkatkan kecepatan reaksienzimselanjutnya.http://www.edukasi.net/mapok/mp_full.php?id=372&fname=materi3.html 07 September 2009
 Suhu
Pada suhu rendah reaksi kimia berlangsung lambat, sedangkan pada suhu yang lebih tinggi reaksi berlangsung lebih cepat. kenaikan suhu dapat menyebabkan denaturasi. apabbila proses denaturasi, maka bagian aktif enzim menjadi berkurang dan kecepatan reaksinya pun menurun. (Anna Poedjiani, FM Titin Suryatin 2005)

IV. ALAT DAN BAHAN
      ALAT                JUMLAH                   BAHAN
Tabung reaksi              18                     Larutan amilum 20 ml
Gelas ukur                    2                      Label nama
Rak tabung                   2                      Larutan Iod
Kompor spirtus            1                       Larutan Benedict
Lumpang+alu porselin  1 pasang            Biskuit Creaker
Plat tetes                     1                       Air
Baki                            1                       Saliva 10 ml
Bunsen                        1
Pengaduk kaca            1
Thermometer               1
Tusuk gigi                    5
Penjepit                      1
Pipet tetes                  2 

CARA KERJA

A. Cara kerja amylase pada proses pencernaan didalam mulut

1.Creaker
2.Kunyah Ditumbuk
3.Masukan plat tetes Masukan plat tetes
4.Tambahkan 5 tetes Iod

5.Pada waktu 30 detik, 1,2,3,4,5, dan 10 menit

6.Amati perubahannya
7.Tutup selama 30 menit
8.Deskripsikan hasil pengamatan

B. Cara kerja amylase pada beberapa suhu lingkungan

1.Siapkan alat dan bahan

2.Bua larutan amilum

3.Masukan kedalam tabung 20 ml

4.Gelas ukur isi air, masukan tabung

5.Panaskan sampai 550C, jaga agar suhu konstan

6.Biarkan selama 10 menit

7.Masukan 10 tetes saliva

8.Jaga suhu agar tetap konstan selama 30 memnit

9.Tambahkan Iod pada plat tetes, Benedict pada tabung reaksi

10.Secara bersamaa, dengan interval waktu 2 menit

11.Uji Iod ditutupi, uji Benedict dipanaskan

12.Amati perubhanya warnanya, catat hasil pengamatan.

V. HASIL PENGAMATAN

1. Tabel pengamatan kerja enzim amylase didalam mulut
Waktu (menit) DIKUNYAH DITUMBUK
 AWAL AKHIR GAMBAR AWAL AKHIR GAMBAR 

(MAAF GAMBAR DAN HASIL PENGAMATAN DALAM BENTUK TABEL TIDAPAT DITAMBILAKAN)

30 detik +6 +6 +6 +6
1 +6 +6 +6 +6
2 +6 +6 +6 +6
3 +6 +5 +6 +6
4 +6 +4 +6 +6
5 +6 +3 +6 +6
10 +6 +1 +6 +6
Keterangan: Tanda + menunjukan warna, semakin besar angkanya maka semakin gelap warnanya, (+6: Biru kehitaman)

2. Tabel pengamatan kerja amylase pada suhu 550C
WAKTU UJI BENEDICT UJI IOD

(MAAF GAMBAR DAN HASIL PENGAMATAN DALAM BENTUK TABEL TIDAPAT DITAMBILAKAN) 

0 +5 +3
2 +5 +3
4 +6 +4
6 +5 +3
8 +4 +4
10 +5 +3
12 +2 +2
14 +3 +2
16 +2 +4
18 +3 +2
20 +3 +3
22 +2 +3
24 +2 +2
26 +2 +2
28 +2 +2
30 +2 +2
Keterangan: Tanda + menunjukan warna, semakin besar angkanya maka semakin gelap warnanya, (+6: Biru kehitaman)

VI. PEMBAHASAN 
Dilihat dari hasil tabel pengamatan terdapat perbedaan yang sangat jelas sekali untuk pengujian Iodium pada Creaker yang dikunyah dan yang ditumbuk. Creaker yang dikunyah mengalami beberapa perubahan warna, hal tersebut terjadi disebabkan karena kerja enzim amilase di dalam mulut. Sedangkan Creaker yang ditumbuk tidak mengalami perubahan warna disebabkan karena tidak adanya kerja enzim amilase. Perubahan warna Creaker yang dikunyah terjadi pada menit ke 3, 4, 5, dan menit ke 10, karena pada menit-menit tersebut larutan Iod dan enzim amilase bereaksi, sehingga terjadi perubahan warna pada Creaker yang di kunyah dan merubah kandungan polisakarida menjadi amilum. Sedangkan pada Creaker yang di tumbuk tidak mengalami perubahan warna karena kandungan pada Creaker tetap yaitu masih berbentuk Poli sakarida, walapun telah bercampur dengan larutan Iod yaitu biru kehitaman, hal tersebut disebabkan karena tidak adanya kerja enzim amilase yang merubahnya. Anna Poedjiani, FM. Titin Suryatin. 2005.
Kegunaan uji Iod adalah untuk mengatahui kandungan amilum (polisakarida) pada makanan atau karbohidrat kandungannya. Begitupula dengan kegunaan uji Benedict mengetahui kandungan glukosa (monosakarida)pada karbohidrat yang akan di uji. Selain itu uji benedict juga di gunakan untuk pemeriksaan glukosa dalam urine. Anna Poedjiani, FM. Titin Suryatin. 2005.
Dalam hal pencernaan, air liur berperan dalam membantu pencernaan karbohidrat. Karbohidrat atau tepung sudah mulai dipecah sebagian kecil dalam mulut oleh enzim ptyalin. Enzim dalam air liur itu memecah amylum menjadi disakarida maltosa dan polimer glukosa kecil lainnya.Air liur atau saliva sebagian besar diproduksi oleh tiga kelenjar utama yakni kelenjar parotis, kelenjar sublingual dan kelenjar submandibula. Volume air liur yang diproduksi bervariasi yaitu 0,5 – 1,5 liter setiap hari tergantung pada tingkat perangsangannya. http://www.jakartapress.com/news/id/8350/Manfaat-Air-Liur.jp 07/10/09
Enzim adalah satu atau beberapa gugus polipeptida (protein) yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia. Enzim bekerja dengan cara menempel pada permukaan molekul zat-zat yang bereaksi, dengan demikian mempercepat reaksi ini. (http://andhikse.blogspot.com/2008/11/peran-enzim-amilase-pada-tubuh-manusia.html. 07/10/09.
 Kerja enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor diantaranya adalah :
1. Suhu (temperatur) 
Enzim tersusun oleh protein, sehingga sangat peka terhadap suhu. Peningkatan suhu menyebabkan energi kinetik pada molekul substrat dan enzim meningkat, sehingga kecepatan reaksi juga meningkat. Namun suhu yang terlalu tinggi dapat menyebabkan rusaknya enzim yang disebut denaturasi, sedangkan suhu yang terlalu rendah dapat menghambat kerja enzim. Pada umumnya enzim akan bekerja baik pada suhu optimum, yaitu antara 300 – 40 0C.
2. Derajat keasaman (pH) 
Perubahan pH dapat mempengaruhi perubahan asam amino kunci pada sisi aktif enzim, sehingga menghalangi sisi aktif bergabung dengan substratnya. Setiap enzim dapat bekerja baik pada pH optimum, masing-masing enzim memiliki pH optimum yang berbeda. Sebagai contoh : enzim amilase bekerja baik pada pH 7,5 (agak basa), sedangkan pepsin bekerja baik pada pH 2 (asam kuat/sangat asam).
3. Aktivator dan Inhibitor
Aktivator merupakan molekul yang mempermudah ikatan antara enzim dengan substratnya, misalnya ion klorida yang bekerja pada enzim amilase. Inhibitor merupakan suatu molekul yang menghambat ikatan enzim dengan substratnya. Inhibitor akan berikatan dengan enzim membentuk kompleks enzim-inhibitor
4. Konsentrasi Enzim 
Kecepatan reaksi dipengaruhi oleh konsentrasi enzim, makin besar konsentrasi enzim makin tinggi pula kecepatan reaksi, dengan kata lain konsentrasi enzim berbanding lurus dengan kecepatan reaksi.
5. Konsentrasi Substrat 
Peningkatan konsentransi substrat dapat meningkatkan kecepatan reaksi bila jumlah enzim tetap. Namun pada saat sisi aktif semua enzim berikatan dengan substrat, penambahan substrat tidak dapat meningkatkan kecepatan reaksi enzimselanjutnya.http://www.edukasi.net/ mapok/mp_full.php?id=372&fname=materi3.html 07/10/09
Jika dilihat dari hasil pengamatan dan percobaan pada beberapa suhu, maka akan dihasilkan titik akromatis pada menit ke 14 untuk suhu 350C dan pada menit ke 2 untuk suhu 450C pada uji Benedict dan Iod. Tapi jika yang di gunakan adalah suhu 550C, maka titik akromatisnya adalah pada ke 24. Titik akromatis adalah dimana enzim tidak bereaksi lagi atau tidak terjadi lagi perubahan warna. 

GRAFIK HASIL PERCOBAAN (MAAF TIDAK DAPAT DITAMPILKAN)



Karena enzim tersusun oleh protein, maka enzim sangat peka terhadap suhu. suhu yang terlalu tinggi dapat menyebabkan denaturasi protein. suhu yang terlalu rendah dapat menghambat reaksi. pada umumnya enzim bekerja pada suhu 350-C-450C. Jika dibandingkan dengan lilteratur lain, kerja enzim pada kisaran suhu tersebut memang sama atau mencapai titik optimum pada kisaran suhu tersebut (suhu antara 350-450C)
Grafik Perbandingan (MAAF TIDAK DAPAT DITAMPILKAN)

Reversible.http://images.google.co.id/imgres?imgurl=http://risnawatiku.blog.friendster.com/files/enzim.jpg&imgrefurl=http://sahrulcau.blog.friendster.com/2008/12/enzim/&usg=__0071bUW81FF_9qibIq7j3x4g2Ms=&h=202&w=320&sz=6&hl=id&start=4&um=1&tbnid=W8gmb2ItWrxENM:&tbnh=74&tbnw=118&prev=/images%3Fq%3Dsuhu%2Benzim%26hl%3Did%26sa%3DN%26um%3D1 07 Oktober 2009
Jadi berdasarkan hasil percobaan suhu optimum untuk kerja enzim amylase adalah kisaran suhu 300C-450C dan pada kisaran suhu tersebut juga dapat terjadi titik akromatis. Karena jika melebihi suhu tersebut dapat menyebabkan denaturasi dan suhu yang terlalu rendah juga dapat menghanbat reaksi enzim.
Akan tetapi kami yang melakukan pengamatan mendapat beberapa kendala diantaranya adalah ketidak fokusan dalam bekerja kelompok, kurangna waktu untuk praktikum, kurangnya kerja sama antara kelompok praktikum yang satu dengan lainnya sehingga menyebabkan ketidak sesuaian antara teori dengan hasil praktikum yang diinginkan.
Enzim yang termauk dalam kelompok hidrolase bekerja sebagai katalis sbagai reaksi hidrolisis. ada tiga jenis hidrolase yaitu pemecah ikatan ester, pemecah glikosida dan yang memecah ikatan peptide. Sebagai contoh fosfatase adalah eznim yang dapat memecah ikatan fosfat pada suatu senyawa, misalnya glukosa-6-fosfat dapat dipecah menjadi glukosa dan asam fosfat. Enzim amylase dapat memecah ikatan-ikatan amilum hingga terbentuk maltose. Ada tiga macam enzim amylase, yaitu α-amilase, β-amilase dan γ-amilase. α-amilase terdapat pada saliva (ludah) dan pancreas. enzim ini memecah ikatan 1-4 yang terdapat pada amilum dan disebut endoamilase sebab enzim ini memecah bagianbagian dalam atau bagian tengah molekul amilum. ( Anna Poedjiani, FM Titin Suryatin. 2005).

VII. DAFTAR PUSTAKA
 Darmadi Goenarso, dkk. 2005. Fisiologi Hewan. Penerbit Universitas Terbuka. Jakarta
 Anna Poedjiani, FM Titin Suryati. 2005. Dasar-Dasar Biokimia. UI-Press, Jakarta
 htpp://sectidacdaveris.wordpress.com/artikel-kedokteran-peran-enzim-dalam-metabolisme-dan-manfaatnya-dalam-bidang-diagnosis-dan-pengobatan. 12 September 2009
 http://images.google.co.id/imgres?imgurl=http://risnawatiku.blog.friendster.com/files/enzim.jpg&imgrefurl=http://sahrulcau.blog.friendster.com/2008/12/enzim/&usg=__0071bUW81FF_9qibIq7j3x4g2Ms=&h=202&w=320&sz=6&hl=id&start=4&um=1&tbnid=W8gmb2ItWrxENM:&tbnh=74&tbnw=118&prev=/images%3Fq%3Dsuhu%2Benzim%26hl%3Did%26sa%3DN%26um%3D1 07 Oktober 2009
 http://www.edukasi.net/mapok/mp_full.php?id=372&fname=materi3.html 07/10/09
 (http://andhikse.blogspot.com/2008/11/peran-enzim-amilase-pada-tubuh-manusia.html. 07/10/09
 http://www.jakartapress.com/news/id/8350/Manfaat-Air-Liur.jp 07/10/09
 http://id.wikipedia.org/wiki/enzim 12 September 2009

CATATAN : BERSUNGGUH-SUNGGUHLAH DALAM MENGAMATI DI DALAM PRAKTIKUM DAN LAPORKAN SESUAI PENGAMATAN ANDA.